Proteine artificiali imitano il sangue
Una proteina prodotta dall'uomo, capace di trasportare ossigeno, potrebbe portare al sangue artificiale
di Kristina Grifantini 04-05-09
Ricercatori della University of Pennsylvania hanno costruito da zero una proteina in grado di fare ciò che fanno alcune delle proteine del corpo umano: trasportare e consegnare ossigeno. Questo potrebbe rappresentare un utile passaggio per arrivare al sangue artificiale. Per anni gli scienziati hanno cercato di produrre componenti per il sangue artificiale, nella speranza che un tale passo avanti medico potesse permettere di aggirare i problemi del sangue ottenuto per donazione - come contaminazioni, deposito limitato e scarse scorte - per portare a trasfusioni più semplici e veloci sul campo di battaglia come nei casi di trauma. Ad oggi, la maggior parte delle sostanze sostitutive per il sangue contengono versioni modificate dell'emoglobina naturale -- il componente chiave del sangue che trasporta l'ossigeno dai polmoni al resto del corpo. La ricerca però continua, poiché alcuni studi hanno sottolineato la possibilità che le sostanze artificiali sostitutive del sangue ad oggi esistenti possano aumentare il rischio d'infarto per le vittime di traumi che ne avessero usufruito. La squadra della Penn si è concentrata sulla creazione da zero di proteine capaci di trasportare ossigeno ed essenzialmente impermeabili - aspetto non indifferente. Se dell'acqua dovesse entrare nelle proteine, si creerebbe una forma di ossigeno capace di sfuggire alla proteina e provocare danni cellulari. "Credo sia una notevole conquista nel campo del design delle proteine," afferma Roman Boulatov, professore assistenze di chimica presso la University of Illinois a Urbana-Champaign. "Dimostra che è possibile progettare una reattività specifica partendo da zero. Ti dà più controllo su cosa puoi cambiare." Modificare proteine esistenti non produce sempre una reazione prevedibile, e spesso finisce in un fallimento. "Il problema di lavorare con proteine naturali ha origine nel loro essere fragili e complesse," afferma Christopher Moser, biochimico alla Penn e coautore del recente studio. "Ci piacerebbe imparare a produrre proteine funzionanti completamente slegate dalle proteine naturali: questo ci permetterebbe di continuare a progettare nuove caratteristiche." I ricercatori del Penn hanno utilizzato tre aminoacidi per produrre una struttura proteica di quattro colonne a doppia elica. All'interno di questa hanno inserito una struttura più piccola, denominata Heme, la componente attiva dell'emoglobina, una molecola piatta e ampia. All'interno del Heme si trova un atomo di ferro, a cui l'ossigeno si lega. I ricercatori hanno fatto sì che la struttura della proteina fosse anche flessibile, di modo che possa aprirsi per accogliere l'ossigeno e richiudersi per non dare accesso all'acqua. Hanno ottenuto questo risultato legando insieme le colonne a doppia elica con degli anelli che restringono i loro movimenti. Il tutto conferisce alla struttura finale una forma a candelabro. "Abbiamo imparato che è possibile creare interni asciutti in proteine molto semplici," afferma l'autore in capo P. Leslie Dutton, professore di biochimica alla Penn. "Gran parte dell'attività enzimatica è governata dalla necessità di tenere fuori l'acqua." La ricerca è stata pubblicata sull'ultimo numero di Nature. Per utilizzare la proteina artificiale nel corpo umano, i ricercatori dovranno assicurarsi che sia in grado di trattenere l'ossigeno per il tempo necessario, lavorare in un ambiente cellulare ed essere atossica. La proteina deve inoltre non venire identificata dal sistema immunitario come un agente contaminante, da eliminare di conseguenza attraverso le reni, aggiunge James Collman, professore di chimica alla Stanford University, e produttore di Heme sintetici capaci di legare con l'ossigeno. "E' importante avere dei substrati di sangue per via dell'alto numero di malattie che hanno origine in una carenza di flusso sanguigno, vedi emorragie da trauma, ictus e attacchi cardiaci," afferma Howard Levy, direttore scientifico della Sangart, una compagnia produttrice di un agente vettore d'ossigeno. "E' veramente il pane della cura intensiva."